写于 2018-12-24 12:12:03| 新葡京新手注册开户免费试玩电子游戏| 经济
<p>生产丝绸的Nephila clavata</p><p>由RIKEN可持续资源科学中心(CSRS)的研究人员领导的一组科学家研究了蜘蛛丝的可溶性前体,发现以前未被发现的结构元素是蛋白质如何形成β-折叠构象的关键,丝绸的特殊力量</p><p>蜘蛛丝以其出色的韧性和柔韧性而闻名</p><p>它比钢强几倍,但更灵活</p><p>因此,世界各地的科学家正在努力开发可用于工业和医疗应用的类似物</p><p>然而,虽然已知蜘蛛丝中的β-折叠是其强度的关键,但是如何形成薄片却很难理解,使得难以制造人造变体</p><p>难以理解该机理的部分原因是丝最初是作为可溶性蛋白质产生的,其非常快速地结晶成固体形式,并且分析可溶性形式非常困难</p><p>为了阐明这一点,CSRS研究人员使用转基因细菌生成丝蛋白,这些细菌可以从金色的网状蜘蛛(Nephila clavipes)生产丝,然后对可溶性蛋白进行复杂的分析</p><p>他们特别关注两个已经充分表征的终端元素之间的重复元素</p><p>他们发现重复结构域由两个模式组成 - 无规线圈和称为polyproline II型螺旋的模式</p><p>事实证明,第二种类型对于强丝的形成至关重要</p><p>基本上,他们的研究表明,聚脯氨酸II型螺旋可以形成刚性结构,然后可以非常快速地转变成β-折叠,从而使丝可以快速编织</p><p>有趣的是,结果表明,pH被认为对N-和C-末端结构域的分子相互作用很重要,并不是重复结构域折叠的重要部分,而是它的去除</p><p>水和机械力作为前体穿过丝腺</p><p>该研究的第一作者Nur Alia Oktaviani表示,“我们很幸运能够使用强大的方法,包括溶液态核磁共振光谱,远紫外圆二色光谱和振动圆二色光谱,在蛋白质形成β-折叠之前分析蛋白质</p><p>发现这种导致β折叠形成的特殊构象非常令人满意</p><p>“根据JST ImPACT的项目负责人Keiji Numata和领导研究小组的说法,”蜘蛛丝是一种很棒的材料,因为它非常坚韧,但不含有害物质,易于生物降解,因此不会对环境造成任何有害负担</p><p>我们希望这一发现有助于创造出对社会有用的人造丝</p><p>“出版物:Nur Alia Oktaviani等人,”可溶性重复结构域的构象和动力学阐明了蜘蛛丝的最初β-折叠形成,“Nature Communications,第9卷,文章编号:

作者:茹砂